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Pilze nutzen „Startknopf" für Eis aus Bakterien

KI-Bild Pilze haben evolutionär Gene von Bakterien adaptiert und können damit Wasser einfacher zum Gefrieren bringen.
Pilze haben evolutionär Gene von Bakterien adaptiert und können damit Wasser einfacher zum Gefrieren bringen. Copyright: © Katharina Maisenbacher / MPI-P

Eine neue Klasse von eiskristallbildenden Proteinen in niederen Pilzen wurde jetzt in einer aktuellen Studie identifiziert. Sie zeigt, dass Pilze der Familie Mortierellaceae einen genetischen Bauplan verwenden, der ursprünglich aus Bakterien stammt. Anders als Bakterien nutzen die Pilze das Gen jedoch, um wasserlösliche Proteine zu bilden. Diese strukturelle Anpassung erklärt die hohe Stabilität und Effizienz der Eisbildung durch die Pilze. Laut den Forschenden sind die Pilzproteine vielversprechend für Anwendungen im Bereich der Gefriertechnik. Die neu identifizierten Proteine könnten in der Kryokonservierung von Zellen und Organen, in der Lebensmittelverarbeitung und in der Schneeproduktion von Bedeutung sein.

Wasser gefriert bei 0 °C - zumindest laut Schulbüchern. Doch unter idealen Bedingungen bleibt reines Wasser bis zu einer Temperatur von −40 °C flüssig. Eine kleine Erschütterung oder ein Staubpartikel genügt dann, um die Flüssigkeit abrupt und schockartig zu Eis werden zu lassen. Auch einige Bakterienarten sind gute Eisbildner, denn sie produzieren spezielle Eiweißstoffe, die das Gefrieren bei Temperaturen um 0 °C fördern. So lassen Proteine des Bakteriums Pseudomonas syringae beispielsweise Wasser besser als jedes andere bekannte Material gefrieren. Solche Eisnukleationsproteine finden sich nicht nur in Bakterien, sondern auch in einigen Pilzen. Während die Struktur der bakteriellen Proteine gut untersucht ist, blieb die der Pilze bisher unklar. 

Das internationale Team um Konrad Meister vom Max-Planck-Institut für Polymerforschung beschreibt erstmals eine neue Klasse von Eisnukleationsproteinen der Pilz-Familie Mortierellaceae. Diese Familie zählt zu den niederen Pilzen, zu denen auch Hefen gehören. Die Arbeiten fanden gemeinsam mit Forschenden des Max-Planck-Instituts für Chemie und US-amerikanischen Kollegen, darunter Boris Vinatzer von der Virginia Tech, statt.

Um die Struktur der Pilzproteine aufzudecken, sequenzierten die Forschenden das Erbgut von eisaktiven Pilzen, die unter anderem aus Wasserproben und Flechten früherer Polarexpeditionen isoliert wurden. Sie stießen dabei auf Gene, die eng mit einem Gen verwandt sind, das man bereits aus eisaktiven Bakterien wie Pseudomonas syringae kennt: Das Gen InaZ ist hier die Vorlage für die Bildung der Eisnukleationsproteine. 

Genaustausch über Artgrenzen hinweg

Bei der Strukturanalyse stießen die Forschenden jedoch auf bedeutsame Unterschiede, denn im Gegensatz zu den bakteriellen Eiweißen, die für ihre Funktion in eine Membran eingebettet sein müssen, sind die Pilzproteine wasserlöslich und ungewöhnlich stabil. Aus phylogenetischen Analysen – also Analysen zur Herkunft eines Gens – schloss das Team um Konrad Meister, dass das InaZ-Gen sehr wahrscheinlich in ferner Vergangenheit über die Artgrenzen hinweg von Bakterien auf einen Pilzvorfahren übertragen wurde. Anstatt die Eiskeimbildung unabhängig zu entwickeln, übernahmen die Pilze also eine hochwirksame Eigenschaft der Bakterien und passten sie an ihre eigenen physiologischen Anforderungen an.

„Es ist ein bisschen dasselbe und doch anders“, sagt Rosemary Eufemio, Forscherin an der US-amerikanischen Boise State University. „Pilze verwenden für ihre eisbildenden Proteine die gleiche, sich wiederholende Sequenzarchitektur wie Bakterien, aber haben diese löslicher und stabiler gemacht, was wahrscheinlich ihrer ökologischen Funktion zugutekommt.“ 
Um nachzuweisen, dass die identifizierten Pilzgene tatsächlich die Vorlage für eisnukleierende Proteine sind, übertrug das Forschungsteam zwei der Gene, die als Kandidaten für die eiskristallbildenden Proteine in Frage kamen, in nicht-eisaktive Hefe und Bakterien. Die so veränderten Mikroorganismen waren daraufhin deutlich eisaktiv, was den funktionellen Zusammenhang eindeutig bestätigte.

Anwendungen in der Kryokonservierung denkbar

Neben der biologischen Bedeutung der Entdeckung sieht Konrad Meister vom MPI für Polymerforschung auch konkrete praktische Anwendungen bei Technologien, die auf kontrolliertem Gefrieren beruhen. „Lösliche eisnukleierende Proteine lassen sich leichter isolieren, handhaben und in technologische Prozesse integrieren als membrangebundene. Dies eröffnet neue Möglichkeiten für das kontrollierte Gefrieren in der Kryokonservierung von Zellen und Organen, der Lebensmittelverarbeitung und der Schneeproduktion.“

Eisnukleation: Eigenschaft und Bedeutung

Die Fähigkeit zur Eisnukleation – also zur gezielten Eiskeimbildung – ist für bestimmte Mikroorganismen von großer evolutionärer Bedeutung. Sie verschafft ihnen entscheidende Überlebensvorteile, insbesondere in der Atmosphäre. Entsteht in Wolken Eis, fallen die gefrorenen Tröpfchen als Niederschlag zur Erde. „Dadurch können Bakterien und Pilzsporen über weite Strecken transportiert werden und erreichen neue Lebensräume wie Pflanzenoberflächen, Böden oder andere geografische Regionen.“, erläutert die Biologin und Erdsystemforscherin Janine Fröhlich vom Max-Planck-Institut für Chemie.

Ein bekanntes Beispiel ist Pseudomonas syringae, das häufig auf Pflanzenblättern vorkommt. Durch die Auslösung von Eisbildung in den Blattzellen verursacht es Frostschäden. Dabei tritt Pflanzensaft aus, der den Bakterien als Nährstoffquelle dient – sie schädigen die Pflanze also gezielt, um sich zu versorgen. Darüber hinaus haben eisnukleierende Bakterien eine klimatische Bedeutung: Sie zählen zu den wirksamsten natürlichen Auslösern der Eisbildung in Wolken und können so Niederschlag, Wettergeschehen und den globalen Wasserkreislauf beeinflussen.

Max-Planck-Institut für Polymerforschung


Originalpublikation:

Rosemary J. Eufemio et al.: A previously unrecognized class of fungal ice-nucleating proteins with bacterial ancestry.Sci. Adv.12,eaed9652(2026).DOI:10.1126/sciadv.aed9652

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