Chemische Reaktionen treiben das Leben an. Sie sorgen dafür, dass Zellen Energie gewinnen, Proteine ihre Aufgaben erfüllen und dass sich DNA unter bestimmten Bedingungen verändert. Viele dieser Prozesse laufen jedoch auf extrem kleinen Skalen ab - so klein und so schnell, dass sie experimentell nur schwer direkt zu beobachten sind.
Forschende nutzen deshalb seit Jahren Computersimulationen, um das Verhalten von Molekülen zu untersuchen. Doch eine wichtige Eigenschaft blieb dabei bisher meist außen vor, um die Simulationen im Rahmen dessen zu halten, was auf Supercomputern heutzutage machbar ist: In vielen Simulationen bewegen sich Moleküle zwar realistisch, chemische Bindungen können aber nicht brechen oder neu entstehen.
Ein Forschungsteam am Max-Planck-Institut für Polymerforschung (MPI-P) in Mainz hat nun eine Methode entwickelt, um diese Einschränkung zu überwinden. Die neue Software KIMMDY (kurz für KInetic Monte Carlo Molecular DYnamics) kombiniert verschiedene Rechenansätze und nutzt Methoden aus dem maschinellen Lernen, um zu berechnen, wann und wo chemische Reaktionen stattfinden können.
„Damit können wir nicht nur verfolgen, wie sich Moleküle bewegen, sondern auch, wie sie miteinander reagieren“, sagt Professorin Frauke Gräter, Direktorin des Arbeitskreises „Biomolekulare Mechanik“ am MPI-P. „Das wiederum eröffnet völlig neue Möglichkeiten, komplexe biologische Prozesse im Computer zu untersuchen.“
Die neuentwickelte Methode erlaubt es, sehr große molekulare Systeme zu simulieren - etwa Proteine oder DNA in ihrer natürlicher Umgebung - und dabei auch Reaktionsketten zu verfolgen, bei denen ein chemischer Schritt den nächsten auslöst. Solche Prozesse spielen in vielen biologischen Zusammenhängen eine Rolle, etwa bei Schäden an Biomolekülen oder bei chemischen Umbauten innerhalb von Proteinen oder DNA.
Um die Möglichkeiten der Methode zu demonstrieren, untersuchten die Forschenden mehrere Beispiele aus der Biologie. In Simulationen von Kollagen, einem wichtigen Protein für die Stabilität unserer Haut, Knochen und des Bindegewebes, konnten sie verfolgen, wie reaktive Molekülfragmente durch das Protein wandern und sich an bestimmten Stellen ansammeln. Auch Schäden an DNA, wie sie etwa durch UV-Strahlung entstehen können, lassen sich nun untersuchen.
Die neue Methode zeichnet sich dadurch aus, dass Systeme mit Millionen von Atomen effizienter berechnet werden können als in konkurrierenden Ansätzen. Damit könnte KIMMDY künftig helfen, biologische und chemische Prozesse besser zu verstehen. Gleichzeitig eröffnet KIMMDY neue Möglichkeiten, experimentelle Ergebnisse zu interpretieren und neue Experimente zu planen.
Max-Planck-Institut für Polymerforschung
Originalpublikation:
Hartmann, E., Buhr, J., Riedmiller, K. et al. KIMMDY: a biomolecular reaction emulator. Nat Commun17, 3500 (2026). doi.org/10.1038/s41467-026-71955-2
