In biologische Zellen sorgen Kompartimente für Mikroumgebungen, in denen verschiedene biochemische Reaktionen ablaufen. Wissenschaftler*innen des Max-Planck-Instituts für Dynamik und Selbstorganisation (MPI-DS) untersuchten in Zusammenarbeit mit dem Okinawa Institute of Science and Technology (OIST) und dem Rikagaku Kenkyūjo (RIKEN) die Dynamik solcher katalytisch aktiven Tröpfchen. Sie entdeckten eine Rückkopplung zwischen der Zusammensetzung des Tröpfchens und der enzymatischen Aktivität. Dies deutet auf ein universelles Prinzip hin, das die Dynamik des Systems beschreibt.
Die Wissenschaftler*innen betrachteten ein vereinfachtes Tröpfchen, bestehend aus fünf verschiedenen Komponenten. Darunter waren auch Enzyme, die eine wichtige Rolle bei Stoffwechselprozessen spielen. „Wir haben festgestellt, dass unter beengten Bedingungen in dem dichten Tröpfchen die enzymatische Aktivität zunahm“, beschreibt Ramin Golestanian, Direktor der Abteilung Physik lebender Materie am MPI-DS, das Ergebnis. „Diese Erkenntnisse sind in gewisser Weise kontraintuitiv, da eine höhere Dichte eigentlich auf eine Beeinträchtigung der Bewegung hindeuten würde“, fügt Jakob Metson, der Erstautor aus dem MPI-DS-Team, hinzu. Um auch den Einfluss der enzymatischen Reaktion zu bewerten, entwickelten die Wissenschaftler*innen ein Modell, das deren Auswirkung auf die Dynamik des Tröpfchens beschreibt. Sie fanden heraus, dass die enzymatische Aktivität eine Strömung erzeugt, die jedes Tröpfchen effektiv durchmischt. Mithilfe von Tracer-Partikeln bestätigten die mitwirkenden Biochemiker*innen experimentell die Form dieser Strömung. Dies verdeutlicht den Rückkopplungs-Kreislauf zwischen Enzymen und ihrer molekularen Umgebung und unterstreicht die Bedeutung selbstorganisierender Prozesse in Zellen.
Das Ergebnis dieser interdisziplinären Forschung schlägt eine Brücke zwischen der Physik weicher Materie und der Biochemie lebender Systeme. Sie zeigt, wie biochemische Reaktionen auf molekularer Ebene die makroskopischen Eigenschaften aktiver Materie über verschiedene Skalen hinweg direkt bestimmen. „Das Faszinierende daran ist, dass wir Wechselwirkungen zwischen einzelnen Atomen mit der Bewegung von Molekülen im gesamten Tröpfchen in Verbindung bringen können. Vorgänge auf kleinster Ebene können das physikalische Verhalten eines viel größeren Systems prägen und gleichzeitig von diesem geprägt werden“, fasst Paola Laurino zusammen, Leiterin der Abteilung für Protein-Engineering und Evolution am OIST.
Max-Planck-Institut für Dynamik und Selbstorganisation
Originalpublikation:
Dindo, M., Metson, J., Ren, W. et al. Enzymes can activate and mobilize dense biomolecular condensates across scales. Nat Commun17, 11073 (2026). doi.org/10.1038/s41467-026-77666-y
