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Nachwuchswissenschaftler mit BIOTECHNICA Studienpreis 2010 ausgezeichnet
Verleihung des BIOTECHNICA Studienpreis 2010 am 6. Oktober. Prof. Diethard Tautz (Präsident des VBIO), Sebastian Röder (3. Preis), Hanna SM. Singer (2. Preis), Frank Bührmann (1. Preis), Dr. Angelika Rösler (Roche Applied Science)und Alexander Wurst (Deutsche Messe) - von links nach rechts
Foto: "Deutsche Messe"

Frank Bürmann vom Institut für Biochemie der Universität zu Köln erhielt am 6.
Oktober den BIOTECHNICA Studienpreis 2010. Der zweite und dritte Preis
gingen an Hanna Singer von der Universität Konstanz und Sebastian Röder
vom Institut für Allgemeine Botanik der Johannes Gutenberg-Universität Mainz.
Der vom Verband Biologie, Biowissenschaften und Biomedizin (VBIO e. V.)
ausgeschriebene Preis ist mit insgesamt 5.000 Euro dotiert und wird vom
weltweit führenden Biotechnologieunternehmen Roche gesponsert.
Drei Preisträger galt es aus vielen exzellenten biowissenschaftlichen
Abschlussarbeiten für den BIOTECHNICA Studienpreis 2010 auszuwählen –
Auch in diesem Jahr keine einfache Aufgabe für die Fachjury.

Die prämierten Arbeiten zeichnen sich durch besonders hohe Qualität, ein großes
biotechnisches Methodenspektrum, Anwendungsbezogenheit und Interdisziplinarität
aus. „Es war eine Freude, so viele wirklich herausragende biowissenschaftliche
Arbeiten zu sehen“, so Prof. Diethard Tautz, Präsident des Verbandes Biologie,
Biowissenschaften und Biomedizin (VBIO e.V.). „Diese Arbeiten zeigen einmal mehr
das Potential, welches in unserem wissenschaftlichen Nachwuchs steckt, und wie
wichtig die Förderung der Biowissenschaften und die Unterstützung junger
Biowissenschaftler ist“, so Tautz weiter.

Dr. Angelika Rösler, R&D Director Biomarker Assay Development von Roche Applied
Science und ebenfalls Mitglied der Fachjury, zeigte sich genauso beeindruckt.
„Exzellenter wissenschaftlicher Nachwuchs ist die Basis für neue zukunftsweisende
Entdeckungen in Medizin und Biotechnologie“, so Rösler am Rande der
Preisverleihung. „Zentrales Anliegen von Roche ist es, talentierte wissenschaftliche
Nachwuchskräfte zu unterstützen und ihnen zusätzliche Möglichkeiten der
Qualifikation zu erschließen“, ergänzte sie.
Informationen zu den ausgezeichneten Arbeiten

1. Preis (2.500 Euro)
Dipl.-Biol. Frank Bürmann,
Zelluläre Membransysteme sind einem ständigen Umbau unterworfen. Sie stehen
durch Verschmelzungs- und Teilungsprozesse miteinander in Beziehung. Dynamine
sind eine Gruppe von Proteinen, die an Membranen binden und deren Form
verändern, um sie für Spaltung oder Fusion von Vesikeln bereit zu machen. So
spielen Dynamine eine Schlüsselrolle bei der Endocytose oder der Teilung und
Verschmelzung von Mitochondrien. Während Dynamine in Eukaryoten bereits
mehrfach untersucht wurden, war die Funktion der bakteriellen Dynamine bisher
unbekannt. Frank Bürmann gelang es in seiner Diplomarbeit nicht nur, die
Aufreinigung des Dynamin-Proteins zu etablieren, sondern auch dessen Interaktion
mit Membranen unter definierten Bedingungen zu untersuchen. Die Arbeit mit dem
Titel „Fundamental characterisation of a bacterial dynamin“ beschäftigt sich mit
einem bakteriellen Dynamin aus dem Modellorganismus Bacillus subtilis. Durch eine
Kombination biochemischer, genetischer und zellbiologischer Methoden zeigte
Bürmann, dass das Protein in der Lage ist, in geordneter Weise mit gleichartigen
Molekülen in Wechselwirkung zu treten und so Membranoberflächen aneinander zu
heften. Neben einer erfolgreichen Untersuchung des Proteins in-vitro, suchte
Bürmann mit Hilfe zweier genetischer Screening-Verfahren auch nach genetischen
und physikalischen Interaktionspartnern des Dynamins. Diese Arbeit des Preisträgers
liefert die notwendigen Grundlagen für die funktionelle Untersuchung bakterieller
Dynamine. Außerdem enthält sie erste Hinweise, dass diese Proteine nicht wie
bisher vermutet an Teilungs-, sondern an Fusionsprozessen beteiligt sein könnten.

2. Preis (1.500 Euro)
Dipl.-Biol. Hanna Singer
Die medizinische Forschung ist auf die Entdeckung und Charakterisierung toxischer,
neuroaktiver Peptide angewiesen, da diese als potentielle Wirkstoffe zur
Schmerzbekämpfung, gegen Epilepsie oder sogar zur Behandlung von
Autoimmunerkrankungen in Frage kommen. Toxine kommen in großer Zahl in der Natur
vor und werden durch eine Vielzahl von Organismen hergestellt. Eine Toxinklasse wird
von marinen Kegelschnecken der Gattung Conus synthetisiert. Bei den so genannten
Conotoxinen handelt es sich um Peptide, die in speziellen Giftdrüsen der Schnecke
produziert werden. Bisher werden Conotoxine durch chemische Synthese hergestellt
oder auf traditionelle Weise aus der Giftdrüse der Schnecken extrahiert. Dadurch geht
wertvolle Zeit verloren, die durch ein System, mit dem bisher unbekannte Toxine
möglichst effizient und kostengünstig hergestellt werden können, eingespart werden
könnte.
Hanna Singer entwickelte in ihrer Diplomarbeit „A flagellar expression and type III
secretion system for the purification of neuropeptide ligands” ein solches System.
Sie machte sich einen kleinen Apparat zu Nutze, mit dem sich Bakterien fortbewegen
können: das Flagellum, ein rotierendes Filament, welches einer hochkomplexen
Nanomaschine gleicht. Der Zusammenbau des Flagellums setzt den Transport
mehrerer tausend Untereinheiten aus dem Bakterium voraus. Dieser Export wird
über ein spezielles Sekretionssystem bewerkstelligt. Singer etablierte ein Protokoll,
das es ermöglicht, die Neuropeptide gleichsam „Huckepack“ mit bakterieneigenen
Proteinen des Flagellums, durch das Sekretionssystem aus der Bakterienzelle zu
schleusen und anschließend aufzureinigen. Sie konnte zeigen, dass dieses System
für die Aufreinigung von Conotoxinen geeignet ist, und dass das daraus gewonnene
Toxin dieselbe toxische Wirkung entfaltet, wie die vergleichbare synthetische
Variante. Damit hat sie einen wichtigen Beitrag zur Erforschung von Toxinen
geleistet.

3. Preis (1.000 Euro)
Sebastian Röder
Pflanzen haben ein über viele Millionen Jahre hinweg optimiertes System, mit dem
sie Sonnenenergie in chemische Energie umwandeln und als Biomasse speichern
können. Ist es möglich dieses System technisch zu imitieren und so den nahezu
unbegrenzten Energielieferant Sonne anzuzapfen? Einem Teilaspekt dieser Frage
ging Sebastian Röder in seiner Examensarbeit „Untersuchung der Eigenschaften
eines polykationischen silaffinähnlichen Proteins und dessen Kieselsäurefällungen“
nach. Der Lichtsammelkomplex des Fotosystems II (LHCII) der Pflanzen bindet an
der Fotosynthese beteiligten Farbpigmente, die Chlorophylle. Der Proteinanteil des
LHCII lässt sich rekombinant durch Bakterien herstellen und kann durch Bindung von
Pigmenten in seine natürliche Form gefaltet zu werden. Ein solches System zur
Herstellung von Lichtantennen im großen Stil böte sich auch an, Sonnenlicht für
solartechnische Anwendungen einzufangen. Limitierend ist jedoch, dass
rekombinantes LHCII in-vitro nur bei Temperaturen nahe 0°C dauerhaft stabil ist. Die
Stabilisierung könnte durch den Einschluss des LHCII in eine Silikathülle analog zur
Zellwand-Bildung bei Kieselalgen erfolgen. Diese evolutionär sehr erfolgreiche
Gruppe bildet ihre Silikat-Zellwand durch den Einsatz einer ganz spezifischen
Proteingruppe, den Silaffinen.
Ziel von Röders Examensarbeit war es, mit Hilfe eines spezifischen
Verknüpfungsmoleküls eine chemische Verknüpfung zwischen LHCII und einem
silaffinähnlichen Protein zu erreichen. Letztere müssen ebenfalls rekombinant durch
Bakterien hergestellt werden. Ein Arbeitsschwerpunkt bestand darin, die
Überexpression und Aufreinigung des silaffinähnlichen Proteins zu etablieren. Trotz
ungewöhnlicher physikalischer und chemischer Eigenschaften der beteiligten
Moleküle gelang es Röder, Reaktionsbedingungen zu schaffen, die eine
Verknüpfung ermöglichen. Damit legte Röder den Grundstein für die erfolgreiche
Einbettung des Lichtsammelkomplexes, eine wichtige Voraussetzung für die
optimierte Nutzung der Sonnenenergie.
VBIO

06.10.2010

 

 
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